Hoe groter die molekulêre gewig, hoe langer die spoel en hoe stadiger gaan die molekule. Dus, elektroforese + SDS skei op grond van molekulêre gewig, nie op grond van inheemse lading nie. Belangrike nota: Proteïene van dieselfde lengte kan gewoonlik nie geskei word deur gelelektroforese + SDS nie.
Hoe skei jy proteïene met dieselfde molekulêre gewig?
Sentrifugering, elektroforese en chromatografie is die mees algemene tegnieke vir die suiwering en ontleding van proteïene. Sentrifugering skei proteïene op grond van hul sedimentasietempo, wat deur hul massa en vorm beïnvloed word.
Watter tegnieke skei proteïene op grond van lading?
Proteïene kan geskei word op grond van hul netto lading deur ioonuitruilchromatografie. As 'n proteïen 'n netto positiewe lading by pH 7 het, sal dit gewoonlik aan 'n kolom krale bind wat karboksilaatgroepe bevat, terwyl 'n negatief gelaaide proteïen dit nie sal doen nie (Figuur 4.4).
Watter van die volgende tegnieke is die beste geskik om proteïene op grond van molekulêre gewig te skei?
Chromatografiemetodes gebaseer op verdeling is baie effektief op skeiding, en identifikasie van klein molekules as aminosure, koolhidrate en vetsure. affiniteitschromatografieë (dws ioonuitruilchromatografie) is egter meer effektief in die skeiding van makromolekules as nukleïensure en proteïene.
Watter tipe kolomchromatografie skei proteïene op grond van molekulêre gewig?
Jelfiltrasie (GF)-chromatografie skei proteïene uitsluitlik op grond van molekulêre grootte. Skeiding word bewerkstellig deur gebruik te maak van 'n poreuse matriks waartoe die molekules, om steriese redes, verskillende grade van toegang het - dit wil sê, kleiner molekules het groter toegang en groter molekules word uit die matriks uitgesluit.
