Proline word dikwels aan die einde van α-heliks of in draaie of lusse gevind. Anders as ander aminosure wat feitlik uitsluitlik in die transformasie in polipeptiede voorkom, kan prolien in die cis-konfigurasie in peptiede bestaan.
Bevat alfa-helikse prolienreste?
Noudat daar meer as 30 000 proteïenstrukture in die Proteïendatabank is, is dit duidelik dat prolienreste in α-helikse teenwoordig is, waar hulle dikwels belangrike rolle speel in die struktuur en funksie van die proteïen.
Watter aminosure is in alfa-helikse?
Enige van die 20 aminosure kan aan 'n α-heliks deelneem, maar sommige is meer bevoordeel as ander. Ala, Glu, Leu en Met word die meeste in helikse gevind, terwyl Gly, Tyr, Ser en Pro minder geneig is om gesien te word.
Bevat beta-blaaie prolien?
Proline word nie bevoordeel in beta-velstrukture nie, aangesien dit nie die H-bindingsnetwerk kan voltooi nie. Wanneer prolien wel in velle voorkom, kan dit in 'n bult of velrand wees waar die gebrek aan 'n aminowaterstofbindingdoner nie krities is nie.
Wat bevat alfa-helikse?
Die alfa-heliks (α-heliks) is 'n algemene motief in die sekondêre struktuur van proteïene en is 'n regterhand-heliks-konformasie waarin elke ruggraat N-H-groep waterstof bindings aan die ruggraat C=O. groep van die aminosuur wat vier residue vroeër langs die proteïenvolgorde geleë is.
