Karboksipeptidase (CP) klief die aminosuur by die C-terminaal van 'n polipeptiedketting.
Wat is karboksipeptidase-splitsing?
Karboksipeptidase A sny aromatiese of vertakte ketting aminosure af; karboksipeptidase B klief van basiese aminosure af. Die eindresultaat van pankreasproteolise is 'n paar vrye aminosure en 'n mengsel van oligopeptiede. … In die maagfase breek pepsiene proteïene af in polipeptiede en sommige aminosure.
Waar word aminosure gesplit?
Die peptiedsubstraat sit in 'n groef in die ensiemoppervlak, met die peptiedbinding wat oor die katalitiese terrein gehidroliseer moet word (hier as 'n rooi sirkel getoon). Die aminosuur wat die karboksielgroep verskaf van die binding wat gesplit moet word, sit in 'n sak onder die katalitiese plek.
Hoe karboksipeptidase A die proteïen klief?
'n Karboksipeptidase (EC-nommer 3.4. 16 - 3.4. 18) is 'n protease-ensiem wat 'n peptiedbinding hidroliseer (split) by die karboksie-terminaal (C-terminaal) einde van 'n proteïen of peptied. Dit is in teenstelling met 'n aminopeptidase, wat peptiedbindings by die N-terminus van proteïene splits.
Wat is die werking van karboksipeptase A?
Karboksipeptidase A (CPA) is 'n sinkbevattende metalloprotease wat die aminosuurresidu van die C-terminaal van 'n peptiedketting verwyder . Dit was een van die mees intensief bestudeerde ensieme in die katalitiese MIP-veld. Die katalitiese werking van CPAbehels twee guanidiniumgroepe en 'n Zn2+ ioon.
