Die tersiêre struktuur van 'n proteïen verwys na die algehele driedimensionele rangskikking van sy polipeptiedketting in die ruimte. Dit word oor die algemeen gestabiliseer deur buite-polêre hidrofiliese waterstof- en ioniese binding-interaksies, en interne hidrofobiese interaksies tussen nie-polêre aminosuur-sykettings (Fig. 4-7).
Hoe word tersiêre strukture gestabiliseer?
Verduideliking: Tersiêre struktuur word gestabiliseer deur veelvuldige interaksies, spesifiek syketting funksionele groepe wat waterstofbindings, soutbrûe, kovalente disulfiedbindings en hidrofobiese interaksies behels.
Wat stabiliseer sekondêre en tersiêre proteïenstruktuur?
Soos met disulfiedbrûe, kan hierdie waterstofbindings twee dele van 'n ketting bymekaarbring wat 'n entjie weg is in terme van volgorde. Soutbrûe, ioniese interaksies tussen positief en negatief gelaaide plekke op aminosuursykettings, help ook om die tersiêre struktuur van 'n proteïen te stabiliseer.
Wat bepaal die tersiêre struktuur van 'n proteïen?
Tersiêre struktuurDie tersiêre struktuur van proteïene word bepaal deur hidrofobiese interaksies, ioniese binding, waterstofbinding en disulfiedbindings.
Wat stabiliseer elke vlak van proteïenstruktuur?
Tersiêre Struktuur
Waterstofbinding in die polipeptiedketting en tussen aminosuur "R"-groepe help omstabiliseer proteïenstruktuur deur die proteïen in die vorm te hou wat deur die hidrofobiese interaksies geskep word. … Interaksies genoem van der Waals-kragte help ook met die stabilisering van proteïenstruktuur.
