Peptiedbindings het 'n planêre, trans, konfigurasie en ondergaan baie min rotasie of draai om die amiedbinding wat die α-aminostikstof van een aminosuur aan die karbonielkoolstof verbind van die volgende (Figuur 4-1).
Waarom word rotasie oor die peptiedbinding verbied?
Hoekom word rotasie oor die peptiedbinding verbied, en wat is die gevolge van die gebrek aan rotasie? Die peptiedbinding het gedeeltelike dubbelbindingskarakter, wat rotasie verhoed. Hierdie gebrek aan rotasie beperk die konformasies van die peptiedruggraat en beperk moontlike strukture.
Kan peptiedbindings buig?
Aangesien die ruggraat van die polipeptied, bymekaar gehou deur peptiedbindings, buigsaam is (as gevolg van die "rotasie om al daardie bindings"), kan die ketting buig, draai, en buig in 'n baie groot verskeidenheid driedimensionele vorms.
Is peptiedbindings omkeerbaar?
Alhoewel peptiedbinding vorming omgekeer kan word deur die byvoeging van water (hidrolise), is amiedbindings baie stabiel in water by neutrale pH, en die hidrolise van peptiedbindings in selle word ook ensiematies beheer.
Het peptiedbindings rigting?
Al is die geometrie van die peptiedgroep vas, kan die bindings aan weerskante van die alfa-koolstowwe roteer. Dit laat buigsaamheid in die peptiedruggraat toe. … Die volgorde van aminosure in die proteïen het 'n rigting oforiëntasie wat gedefinieer word deur die funksionele groepe aan die punte van die ketting.
