Die α-heliks is 'n regshandige heliks met die peptiedbindings aan die binnekant en die sykettings wat na buite strek. Dit word gestabiliseer deur die gereelde vorming van waterstofbindings parallel met die as van die heliks; hulle word gevorm tussen die amino- en karbonielgroepe van elke vierde peptiedbinding.
Waar word alfa-helikse in die sel gevind?
Die alfa-heliks (α-heliks) is 'n algemene motief in die sekondêre struktuur van proteïene en is 'n regterhand-heliks-konformasie waarin elke ruggraat N-H-groep waterstof bindings aan die ruggraat C=O. groep van die aminosuur wat vier residue vroeër langs die proteïenvolgorde geleë is.
Watter proteïene het alfa-helikse?
Alfa-helikse in oplosbare (globulêre) proteïene
Die eerste twee proteïenstruktuur wat bepaal moet word, myoglobien en hemoglobien, bestaan hoofsaaklik uit alfa-helikse.
Is Alpha Helix in alfa-keratien gevind?
α-keratien is 'n polipeptiedketting, tipies hoog in alanien, leusien, arginien en sisteïen, wat 'n regshandige α-heliks vorm. … Hierdie opgerolde spoeldimere, ongeveer 45 nm lank, is aan mekaar gebind met disulfiedbindings, wat die baie sisteïen-aminosure wat in α-keratiene voorkom, gebruik.
Waar is die alfa-heliks in 'n tersiêre struktuur?
Die α-helikse kan byvoorbeeld parallel aan mekaar of reghoekig georiënteer wees. Die tersiêre struktuur verwys dus na die vou van die verskillendesegmente van helikse, velle, draaie en die res van die proteïen in sy inheemse driedimensionele struktuur.
